Nota sobre a nomenclatura de enzimas

Os enzimas são frequentemente designados catalisadores biológicos uma vez que aceleram a conversão de reagentes a produtos (A --> P) sem interferirem com o equilíbrio da reacção. Isto significa que, termodinamicamente, a reacção sofre uma redução da energia de activação, Ea, levando a um aumento da sua cinética, ou seja, as quantidades de reagente consumido e de produto formado são iguais com ou sem catalisador, apenas obtemos o produto mais depressa (uma reacção que expontaneamente demoraria 5 horas a ocorrer, por exemplo, leva 5 minutos na presença de um catalisador específico). Esta designação surge por comparação com os catalisadores químicos usados em laboratório. Assim, os enzimas são uma espécie de catalisadores "naturais", dado que são fabricados pelo organismo e não introduzidos nele. Antes de mais, os enzimas são proteínas que podem, ou não, associar-se a um ou mais cofactores (eventualmente necessários à sua activação) e que podem possuir um ou mais centros activos (alosteria). Muitos enzimas alostérios são frequentemente designados de enzimas de regulação, dado que numa cadeia metabólica A --> B --> C --> D, por exemplo, o enzima que catalisa a reacção C --> D pode ser um efector negativo do enzima alostério que catalisa a reacção A --> B. Como? O enzima C-D pode "ligar-se" a um dos centros activos do enzima A-B alterando a sua conformação e, consequentemente, inactivando a sua capacidade de conversão A --> B, interrompendo a cadeia. Este género de situação pode ocorrer quando o fluxo de C for superior ao necessário para a célula, e.g..

Ainda que esteja a cair um pouco em desuso, mantém-se a seguinte nomenclatura enzimática:

Como se pode ver na tabela existem seis grupos principais de catalogação de enzimas, distribuídos por tipo de reacção catalisada. A cada enzima atribui-se, assim, um número, conforme as regras estabelecidas pela Enzyme Commission (EC) criada para o efeito. Por exemplo, o enzima EC 2.3.1.17, aspartato N-acetiltransferase, catalisa a reacção de transferência do grupo acetilo da molécula de acetil-CoA para para uma molécula de L-aspartato:

Acetil-CoA + L-aspartato <=> CoA + N-acetil-L-aspartato

Assim, EC 2.3.1.17 significa:

2. - transferase

2.3. - acetiltransferase

2.3.1. - transferência de grupos que não são grupos amino-acetil

2.3.1.17. - 17º enzima a ser catalogado com estas características

Existem vários tipos de cofactores necessários à activação de enzimas. Muitos cofactores são iões inorgânicos: Zn(2+), Fe(3+), Fe(2+), K(+), etc.; outros podem ser metalorgânicos ou orgânicos: NAD(+), fosfato de piridoxal [PLP], coenzima A [CoA], FAD(+), etc.. Estes últimos são habitualmente designados de coenzimas, um tipo mais especializado de cofactores. Por vezes, ainda, o cofactor encontra-se covalentemente ligado ao enzima (ou, pelo menos, muito fortemente ligado). Tal cofactor recebe o nome de grupo prostético, como se se tratasse de uma "prótese" do enzima. Um enzima cataliticamente activo e ligado ao seu cofactor de activação chama-se holoenzima. A parte proteica do holonzima chama-se apoenzima ou apoproteína.